Enzimler çok yüksek katalizleme gücüne sahip proteinlerdir;bu sayede metobolizmaya katılan madde moleküllerini etkinleştirirler. Her enzimin katelizleme etkinliği belli bir alttepkene ya da belli bir kimyasal bağa özgüdür; bu etkinlik, hücrelerde ve vücut sıvılarında bulunan ve etkinleştirici ya da engelleyici adıyla anılan maddelerin varlığından önemli ölçüde etkilenir. Bu maddeler de her enzim etkinliği için ayrıdır.
Proteinli yapılarından dolayı enzimler ısı, ışınım, yüksek basınç, kuvvetli asit ve baz etkisiyle bozunurlar. Aslında her enzimin kendine özgü sıcaklık, iyon tepkimesi (pH) ve basınç koşulları bulunmakla birlikte etkinlik “optimum” u 40 C dolaylarındadır.
Enzim üretimi genlerin denetimi altında gerçekleşir (bir gen-bir enzim).
ENZİMLERİN YAPISI
Enzimlerin varlığı uzun zamandan beri görgül olarak bilinmekle beraber, yapıları ancak yakın zamandan beri bilinmektedir. Kristalleşmiş ilk enzim olan üreaz J.B. Sumner tarafından 1926’da elde edildi. O zamandan beri yaklaşık 400 enzim kristalleştirilmiş ve en az 1000 tanesi belirlenmiştir.
Enzimlerin hepsi proteindir. Proteazlar gibi bir kısmı etkinliklerini yalnızca proteinli yapılarına borçludur. Bunun tersine, diğerleri proteinli olmayan tamamlayıcı maddelerin varlığını gerektirir: bir metal iyonu ya da koenzim denen karmaşık bir organik molekül. Bu durumda tepkime ancak koenzim ile meydana gelir. Protein yalnızca alttepkenin
bağlanmasında işe karışır.
Koenzimsiz enzimlerde proteinin bir kısmı tepkimeye katılır: ilgili aminoasitler, polipeptit zinciri üzerinde komşu olmayabilirler ama zorunlu olarak üç boyutlu olarak yer almalıdırlar (molekülün ikincil ve üçüncül yapısının katlanması). Alttepken ile temasa geçen aminoasitler bütününe etkin alan denir. Bu alan da ikiye ayrılır: alttepkene zayıf ya da kuvvetli bağlarla bağlanan yere bağlanma alanı, alttepkeni kimyasal tepkimeyi yaptırmak üzere etkileyen yere kataliz alanı denir.
Bazı enzimler, proenzim ya da zimojen denen ve etkin olmayan öncüler biçiminde salgılanırlar. Bunlar doğal olarak etkinleşirler; örneğin, memelilerin midesinde etkin olmayan enzimsel pepsinojen, mide suyunda önceden var olan pepsin ile etkin pepsine dönüşür.
ENZİMLERİN ETKİ MEKANİZMASI
Bu mekanizma öteki katalizörlerinkinin benzeridir.
ENZİM KİNETİĞİ
Enzim tepkimesinin hızı,enzim etkisiyle birim zamanda ortaya çıkan ürünün ya da kaybolan alttepkenin miktarıyla ölçülerek hesaplanır.
Bir enzimin molekülsel etkinliği, optimum koşullarda, bir enzim molekülü tarafından bir dakikada dönüştürülen alttepken moleküllerinin sayısıdır. Aslında etkinlik, çoğu zaman özgül etkinlik biçiminde, yani miligram protein başına enzim birimi sayısı ile ifade edilir. Bir enzim birimi, bir dakikada ve optimum koşullarda bir mikromol alttepkeni dönüştüren enzim miktarıdır.
ENZİMLERİN ÖZGÜLLÜĞÜ
Başlıca iki çeşittir.
1.Alttepkene Karşı Özgüllük. Bir enzim ancak belirli bir alttepkene ya da benzer özellikleri olan alttepkenler ailesine etki edebilir;
2.Tepkime Özgüllüğü. Bir enzim ancak bir tek tip tepkime (hidroliz, bazı köklerin aktarımı, vb.) yapabilir.
ENZİMLERİN SINIFLANDIRILMASI
Başlangıçta bir enzim, sonuna –az soneki getirilerek, dönüştürdüğü alttepkenin adıyla anılırdı. 1961’den sonra resmi bir sınıflandırma kabul edildi. Buna göre katalizlenen tepkime tipine göre 6 grup ayırt edilmektedir:
1.Yükseltgeme ve indirgeme tepkimelerini katelizleyen oksidoredüktazlar. Bunlar bir vericinin elektronlarını bir alıcıya aktaran enzimlerdir(hidroksilazlar,
dehidrojenazlar, sitokromlar, vb.)
2.İşlevsel bir kimyasal grubun bir molekülünden diğerine aktarılmasını katelizleyen transferazlar. Aktarılan grubun cinsine göre şunlar ayırt edilir: transmetilazlar, transformalilazlar, transasetilazlar, transamilazlar, fosfokinazlar, fosfomütazlar.
3.Hidroliz tepkimelerini, yani bir molekül su bağlaması ile bir bağ kopması tepkimelerini katelizleyen hidrolazlar. Hidrolizlenen bağın cinsine göre şunlar vardır: esterazlar, lipazlar, osidazlar, proteolitik enzimler.
4.Bir alttepkenden hareketle ve çift bağ oluşumu yoluyla bir grubun yer değiştirmesini katalizleyen liyazlar (ketonik asit dekarbosilazları, aminoasit dekarboksilazları, aldozlar, vb.)
5.Moleküllerarası yeniden düzenlenmeleri katalizleyen izomerazlar (rasemazlar
izomerazlar, mütazlar, vb.)
6.ATP’yi enerji kaynağı olarak kullanarak bileşim tepkimelerini katelizleyen ligazlar. Böylece, oluşan bağın cinsine göre, amino-asil-tRNA sentetaz, asetil CoA sentetaz, assetil CoA sentetaz, karboksilazlar ayırt edilir.
ENZİMLERİN KULLANILMASI
1.Sanayide kullanma. Enzimler suda çözündüklerinden ve çok nazik olduklarından kullanıldıktan sonra eski haline getirilmeleri çok zordur. Bu yüzden, enzimlerin yüksek ticari değeri de göz önüne alınarak çeşitli nedenlerle eski hale getirme yöntemleri bulunmaya çalışılmaktadır.
Aşırı süzme yöntemi kullanılmış, fakat büyük gelişmelere yol açan en iyi yöntemin, her türlü biyolojik etkinlik kaybını önleyecek şekilde yumuşak bir kimyasal ya da fiziksel işlemle enzimi çözünmez kılmak olduğu anlaşılmıştır.
Bu şekilde “hareketsizleştirilmiş” olan enzim süzme, tortullaştırma ya da merkezkaçlama yoluyla geri alınabilir ve aynı türden başka tepkimelerde yeniden kullanılabilir. Enzimlerin hareketsizleştirilmesi yüzde tutma, mikroenkapsülasyon, inklüzyon, ağlaşma ya da katı bir destek üzerine kimyasal bir bağlanma ile yapılabilir. Bu şekilde bir destek üzerinde “hapsedilmiş” olan enzim, çözünür enzimin homojen fazla yapabileceği tepkimeleri heterojen ortamda katalizleyebilir.
2.Ev işlerinde kullanma.
|  anasayfa   |  sayfa başı  |   geri  |